W medycynie termin proteopatia (proteo [białko pref.] - patia [choroba]) odnosi się do klasy chorób, w których niektóre białka stają się strukturalnie nienormalne, a zatem pogarszają działanie komórkowe tkanek i narządów, które zawierają je.
Często białka nie potrafią wrócić do normalnej konfiguracji; w tym stanie rozwiniętym mogą w jakiś sposób stać się toksyczne lub mogą po prostu stracić swoją funkcję.
Proteopatie (znane również jako proteinopatie, zaburzenia konformacyjne białek lub choroby rozmieszczania białek) obejmują również pewne patologie, takie jak: choroba Alzheimera, choroba Parkinsona, choroba prionowa (np. BSE), cukrzyca typu 2, amyloidoza i wiele innych.
Odkrycie proteopatii
Koncepcja proteopatii ma swoje początki w połowie XIX wieku, kiedy w 1854 r. Rudolf Virchow ukuł termin „amyloid” dla powiązania reakcji chemicznej obserwowanej w „corpora amilacea” z roślinną celulozą. W 1859 r. Friedreich i Kekulé wykazali, że zamiast celulozy amyloid powstaje z białka.
Kolejne badania wykazały, że amyloid składa się z wielu różnych połączonych białek. Ponadto wszystkie amyloidy mają taką samą dwójłomność (właściwość optyczną) przy polaryzacji krzyżowej światła po zabarwieniu „Rosso Congo”; amyloidy również stosują ultrastrukturę fibrylarną (jeśli są obserwowane za pomocą mikroskopu elektronowego).
Jednak niektóre zmiany białkowe (proteopatie) nie mają dwójłomności i zawierają mało lub nie zawierają włókienek amyloidowych; bardzo przykładowym przykładem są złogi białka A-beta w mózgach pacjentów z chorobą Alzheimera.
Co więcej, okazało się, że małe niefibrylarne agregaty białkowe znane jako „oligomery” są toksyczne dla komórek dowolnego dotkniętego narządu. Ponadto białka genów amyloidowych, jeśli są w swojej postaci włóknistej (normalnej), mogą być stosunkowo łagodne.
