Aminokwasy i białka są półproduktami przechodzącymi ze świata minerałów do żywej materii.
Jak wskazuje ich nazwa, aminokwasy są dwufunkcyjnymi substancjami organicznymi: to znaczy składają się z funkcji aminowej (-NH2) i funkcji karboksylowej (-COOH); mogą to być α, β, γ itd., w zależności od pozycji zajmowanej przez grupę aminową w odniesieniu do grupy karboksylowej:
 |  |  |
| kwas a-amino | kwas p-amino | kwasu gamma-amino |
Biologicznie ważne aminokwasy to wszystkie α-aminokwasy.
Struktury białkowe składają się z dwudziestu aminokwasów.
Jak widać z ogólnych struktur przedstawionych powyżej, wszystkie aminokwasy mają wspólną część i inną część, która je charakteryzuje (reprezentowana ogólnie przez R) .
Z dwudziestu aminokwasów dziewiętnaście jest aktywnych optycznie (odchylają płaszczyznę światła spolaryzowanego).
Większość aminokwasów ma tylko jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową, więc nazywane są obojętnymi aminokwasami ; te, które mają dodatkowy karboksyl, nazywane są aminokwasami kwasowymi, natomiast te z dodatkową grupą aminową są aminokwasami zasadowymi .
Aminokwasy są krystalicznymi substancjami stałymi i mają dobrą rozpuszczalność w wodzie.
Brak niektórych aminokwasów w diecie determinuje poważne zmiany w rozwoju; w rzeczywistości organizm ludzki nie jest w stanie zsyntetyzować niektórych aminokwasów, które są dokładnie nazywane niezbędnymi (muszą być wprowadzone za pomocą diety), podczas gdy sam może produkować tylko niektóre aminokwasy (te nieistotne).
Jedną z chorób spowodowanych brakiem niezbędnych aminokwasów jest ta znana jako kwashiorkor (słowo wywodzące się z afrykańskiego dialektu, które przetłumaczone oznacza „pierwszy i drugi”); ta choroba dotyka pierworodnych, ale po urodzeniu drugiego dziecka, ponieważ pierwsze tęskni za mlekiem matki, które zawiera prawidłowe spożycie białka. Ta choroba jest zatem rozpowszechniona wśród niedożywionych populacji i prowadzi do biegunki, braku apetytu, który prowadzi do postępującego osłabienia organizmu.
Jak już wspomniano, naturalne aminokwasy, z wyjątkiem glicyny (która jest a-aminokwasem z wodorem zamiast grupy R i jest najmniejszym wiatrem), posiadają aktywność optyczną dzięki obecności co najmniej jednego asymetrycznego węgla. W naturalnych aminokwasach absolutna konfiguracja asymetrycznego węgla, do której należą tylko grupa aminowa i grupa karboksylowa, należy do serii L ;
D-aminokwasy nigdy nie wchodzą w strukturę białka.
Pamiętamy, że:
DNA ---- transkrypcja → m-RNA ---- tłumaczenie → białko
Transkrypcja jest zdolna do kodowania jako L-aminokwasy; D-aminokwasy mogą być zawarte w strukturach niebiałkowych (np. W ściance wyściółki bakterii: w bakteriach nie ma informacji genetycznej, aby D-aminokwasy odgrywały rolę ochronną, jednak istnieją informacje genetyczne dla enzymów które zajmują się powłoką bakteryjną).
Wróćmy do aminokwasów: różna struktura grupy R definiuje indywidualne cechy każdego aminokwasu i ma szczególny udział w charakterystyce białek.
Uważano zatem, że należy podzielić aminokwasy zgodnie z charakterem grupy R:
Polarne, ale nie naładowane aminokwasy (7):
Glicyna (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treonina
Treonina ma dwa centra symetrii: w przyrodzie istnieje tylko treonina 2S, 3R.
Treonina jest niezbędnym aminokwasem (nie należy go mylić z niezbędnym: wszystkie aminokwasy są niezbędne), więc należy je przyjmować z dietą, czyli jedzeniem produktów, które go zawierają, ponieważ, jak już powiedziano, w komórkach ludzi nie ma dziedzictwa genetycznego zdolny do produkcji tego aminokwasu (to dziedzictwo jest obecne w wielu roślinach i lepiej).
Grupę hydroksylową seryny i treoniny można estryfikować grupą fosforylową (otrzymując fosfoserynę i fosfotreoninę), proces ten nazywa się fosforylacją ; fosforylacja jest stosowana w przyrodzie do translacji sygnałów między wnętrzem a zewnętrzem komórki.
Cysteina (R = HS-CH2-)
Sulfhydryl cysteiny jest łatwiej protonowalny niż hydroksyl seryny: siarka i tlen są obie z szóstej grupy, ale siarka jest łatwiej utlenialna, ponieważ jest większa.
Tyrozyna [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-podstawiony pierścień benzenowy
Jeśli chodzi o serynę i treoninę, hydroksyl może być zestryfikowany (fosforylowany).
Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Aminokwasy niepolarne (8)
mają hydrofobowe grupy boczne; w tej klasie wyróżniamy:
Aliphatics :
Alanina (R = CH3-)
Walina (R = (CH3) 2-CH-) jest niezbędna
Niezbędna leucyna (R = (CH3) 2-CH-CH2-)
Izoleucyna (R =
Niezbędna jest metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-)
Błony komórkowe składają się z dwuwarstwy lipidowej z białkami zakotwiczonymi dzięki ich hydrofobowemu charakterowi, dlatego zawierają alaninę, walinę, izoleucynę i leucynę. Z drugiej strony metionina jest aminokwasem prawie zawsze obecnym w małych ilościach (około 1%).
Proline
Aromaty :
Fenyloalanina (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: niezbędny monopodstawiony benzen
Tryptofan (R =
Te dwa aminokwasy, będąc aromatycznymi, absorbują promieniowanie bliskiego ultrafioletu (około 300 nm); dlatego możliwe jest wykorzystanie techniki spektrofotometrii UV do określenia stężenia znanego białka, które zawiera te aminokwasy.
Aminokwasy z ładunkiem (5)
Z kolei wyróżniają się w:
Kwasowe aminokwasy (z resztami polarnymi o ładunku ujemnym przy pH 7) są takie, ponieważ są w stanie uzyskać dodatni ładunek H +:
Kwas glutaminowy (R =
Te aminokwasy pochodzą odpowiednio z asparaginy i glutaminy; wszystkie cztery istnieją w przyrodzie, a to oznacza, że dla każdego z nich istnieje konkretna informacja, to znaczy, że w DNA znajduje się trójka zasad, która koduje każdą z nich.
Podstawowe aminokwasy (z resztami polarnymi o ładunku dodatnim przy pH 7) są takie, ponieważ mogą zaakceptować ładunek dodatni H +:
Lizyna (R =
Arginina (R =
Histydyna (R =
Istnieją białka, w których znajdują się pochodne aminokwasów w łańcuchach bocznych: na przykład może być obecna fosfoseryna (nie ma informacji genetycznej, która koduje fosfoserynę, tylko ta dla seryny); fosfoseryna jest posttranslacyjną modyfikacją: po wystąpieniu syntezy białka
DNA ---- transkrypcja → m-RNA ---- tłumaczenie → białko
takie potranslacyjne modyfikacje mogą występować na łańcuchach bocznych białka.
Zobacz także: Białko, spojrzenie na chemię
