Struktura i funkcje
Hemoglobina jest metaloproteiną zawartą w czerwonych krwinkach, odpowiedzialną za transport tlenu w krwiobiegu. W rzeczywistości tlen jest tylko umiarkowanie rozpuszczalny w wodzie; dlatego ilości rozpuszczone we krwi (mniej niż 2% całości) nie są wystarczające do zaspokojenia zapotrzebowania metabolicznego tkanek. Potrzeba konkretnego przewoźnika jest więc oczywista.
W strumieniu krążącym tlen nie może wiązać się bezpośrednio i odwracalnie z białkami, jak w przypadku metali takich jak miedź i żelazo. Nic dziwnego, że w centrum każdej podjednostki białka hemoglobiny, owiniętej w powłokę białkową, znajdujemy tak zwaną grupę prostetyczną EME, z metalicznym sercem reprezentowanym przez atom żelaza w stanie utlenienia Fe2 + (stan zredukowany), który wiąże tlen odwracalnie.
Analiza krwi
- Normalne wartości hemoglobiny we krwi: 13-17 g / 100 ml
U kobiet wartości są średnio o 5-10% niższe niż u mężczyzn.
Możliwe przyczyny wysokiej hemoglobiny
- czerwienica
- Wydłużony pobyt na wysokości
- Przewlekłe choroby płuc
- choroba serca
- Doping krwi (stosowanie erytropoetyny i pochodnych lub substancji naśladujących jej działanie)
Możliwe przyczyny niskiej hemoglobiny
- niedokrwistość
- Niedobór żelaza (sideropenia)
- Obfite krwawienie
- raki
- ciąża
- talasemia
- Burns
Zawartość tlenu we krwi jest zatem sumą małej ilości rozpuszczonej w osoczu z frakcją związaną z żelazem hemoglobinowym.
Ponad 98% tlenu obecnego we krwi jest związane z hemoglobiną, która z kolei krąży w strumieniu krwi przydzielonym w krwinkach czerwonych. Zatem bez hemoglobiny erytrocyty nie mogłyby spełniać swojej funkcji przenoszenia tlenu we krwi.
Biorąc pod uwagę centralną rolę tego metalu, synteza hemoglobiny wymaga odpowiedniego spożycia żelaza w diecie. Około 70% żelaza w organizmie jest w rzeczywistości zamknięte w grupach hemoglobiny EME.
Hemoglobina składa się z 4 podjednostek strukturalnie bardzo podobnych do mioglobiny *.
Hemoglobina jest dużą i złożoną metaloproteiną, charakteryzującą się czterema globularnymi łańcuchami białkowymi owiniętymi wokół grupy EME zawierającej Fe2 +.
Dla każdej cząsteczki hemoglobiny znajdujemy zatem cztery grupy EME owinięte względnym łańcuchem białka globularnego. Ponieważ w każdej cząsteczce hemoglobiny znajdują się cztery atomy żelaza, każda cząsteczka hemoglobiny może wiązać ze sobą cztery atomy tlenu, zgodnie z odwracalną reakcją:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Jak wiadomo większości ludzi, zadaniem hemoglobiny jest pobranie tlenu z płuc, uwolnienie go do komórek, które go potrzebują, pobranie z nich dwutlenku węgla i uwolnienie go do płuc, gdzie fitos zaczyna się od nowa.
Podczas przechodzenia krwi w naczyniach włosowatych pęcherzyków płucnych hemoglobina wiąże się z tlenem, który następnie przechodzi do tkanek w krążeniu obwodowym. Ta wymiana ma miejsce, ponieważ wiązania tlenu z żelazem grupy EME są labilne i wrażliwe na wiele czynników, z których najważniejszym jest napięcie lub ciśnienie cząstkowe tlenu.
Wiązanie tlenu z hemoglobiną i efektem Bohra
W płucach napięcie tlenu w plazmie wzrasta z powodu dyfuzji gazu z pęcherzyków do krwi (↑ PO2); ten wzrost powoduje, że hemoglobina chętnie wiąże się z tlenem; odwrotnie występuje w tkankach obwodowych, gdzie stężenie rozpuszczonego tlenu we krwi zmniejsza się (↓ PO2) i zwiększa ciśnienie cząstkowe dwutlenku węgla (↑ CO2); powoduje to, że hemoglobina uwalnia tlen, ładując się CO2. Upraszczając tę koncepcję do maksimum, we krwi znajduje się więcej dwutlenku węgla i mniej tlenu pozostaje przy hemoglobinie .
Chociaż ilość fizycznie rozpuszczonego tlenu we krwi jest bardzo niska, dlatego odgrywa zasadniczą rolę. W rzeczywistości ta ilość silnie wpływa na siłę wiązania między tlenem i hemoglobiną (oprócz tego, że stanowi ważną wartość odniesienia w regulacji wentylacji płucnej).
Podsumowując całość za pomocą wykresu, ilość tlenu związanego z hemoglobiną wzrasta w stosunku do pO2 po krzywej sigmoidalnej:
Fakt, że obszar plateu jest tak duży, stanowi ważny margines bezpieczeństwa przy maksymalnym nasyceniu hemoglobiny podczas przejścia w płucach. Chociaż pO2 na poziomie pęcherzyków płucnych jest zwykle równe 100 mm Hg, obserwując figurę, zauważamy w rzeczywistości również jako ciśnienie cząstkowe tlenu równe 70 mmHg (typowe występowanie niektórych chorób lub trwałości na dużych wysokościach), procent nasyconej hemoglobiny pozostać blisko 100%.
W obszarze maksymalnego nachylenia, gdy częściowe napięcie tlenu spada poniżej 40 mmHg, zdolność hemoglobiny do wiązania tlenu gwałtownie spada.
W warunkach spoczynkowych PO2 w płynach wewnątrzkomórkowych wynosi około 40 mmHg; w tym kontekście, ze względu na prawa gazu, tlen rozpuszczony w plazmie dyfunduje w kierunku tkanek uboższych niż O2, przechodząc przez membranę kapilarną. W konsekwencji napięcie plazmy O2 dalej spada, co sprzyja uwalnianiu tlenu z hemoglobiny. Z drugiej strony, podczas intensywnego wysiłku fizycznego, napięcie tlenu w tkankach spada do 15 mmHg lub mniej, więc krew jest silnie pozbawiona tlenu.
Co więcej, w warunkach spoczynku znaczna ilość utlenowanej hemoglobiny opuszcza tkanki, pozostając dostępna w razie potrzeby (na przykład w celu nagłego wzrostu metabolizmu w niektórych komórkach).
Ciągła linia pokazana na powyższym obrazie nazywana jest krzywą dysocjacji hemoglobiny; zazwyczaj oznacza się ją in vitro przy pH 7, 4 i temperaturze 37 ° C.
Efekt Bohra ma konsekwencje zarówno przy przyjmowaniu O2 na poziomie płuc, jak i przy jego uwalnianiu na poziomie tkanki.
Tam, gdzie jest więcej rozpuszczonego dwutlenku węgla w postaci wodorowęglanu, hemoglobina łatwiej uwalnia tlen i jest naładowana dwutlenkiem węgla (w postaci wodorowęglanu).
Ten sam efekt uzyskuje się przez zakwaszenie krwi: im bardziej pH krwi spada, a mniej tlenu pozostaje związane z hemoglobiną; nie przypadkiem we krwi dwutlenek węgla zostaje rozpuszczony głównie w postaci kwasu węglowego, który dysocjuje.
Na cześć odkrywcy wpływ pH lub dwutlenku węgla na dysocjację tlenu jest znany jako efekt Bohra.
Zgodnie z przewidywaniami, w środowisku kwaśnym hemoglobina łatwiej uwalnia tlen, podczas gdy w środowisku podstawowym wiązanie z tlenem jest silniejsze.
Wśród innych czynników, które mogą modyfikować powinowactwo hemoglobiny do tlenu, przywołujemy temperaturę. W szczególności powinowactwo hemoglobiny do tlenu zmniejsza się wraz ze wzrostem temperatury ciała. Jest to szczególnie korzystne w miesiącach zimowych i wiosennych, ponieważ temperatura krwi płucnej (w kontakcie z powietrzem środowiska zewnętrznego) jest niższa niż osiągnięta na poziomie tkanek, gdzie ułatwione jest uwalnianie tlenu,
2, 3 difosfoglicerynian jest półproduktem glikolizy, który wpływa na powinowactwo hemoglobiny do tlenu. Jeśli jego stężenie w krwinkach czerwonych wzrasta, powinowactwo hemoglobiny do tlenu zmniejsza się, co ułatwia uwalnianie tlenu do tkanek. Nie przypadkowo stężenie 2, 3 difosfoglicerynianu w erytrocytach zwiększa się, na przykład, w niedokrwistości, w niewydolności krążeniowo-oddechowej i podczas pobytu na wysokim podłożu.
Ogólnie, działanie 2, 3-bisfosfoglicerynianu jest stosunkowo powolne, zwłaszcza w porównaniu z szybką reakcją na zmiany pH, temperatury i ciśnienia cząstkowego dwutlenku węgla.
Efekt Bohra jest bardzo ważny podczas intensywnej pracy mięśniowej; w podobnych warunkach faktycznie w tkankach najbardziej narażonych na stres występuje lokalny wzrost temperatury i ciśnienia dwutlenku węgla, a tym samym kwasowości krwi. Jak wyjaśniono powyżej, wszystko to sprzyja przenoszeniu tlenu do tkanek, przesuwając krzywą dysocjacji hemoglobiny w prawo.
