Struktura chemiczna
Syntezę ryboflawiny przeprowadzili Kuhn i Karrer w 1935 roku.
Metabolicznie aktywnymi postaciami są mononukleotyd flawinowy (FMN) i dinukleotyd adeninowy flawiny (FAD), które działają jako grupy protetyczne enzymów redoks, zwane flawenzymami lub flawoproteinami.
Żaden z analogów ryboflawiny nie ma istotnego znaczenia eksperymentalnego lub handlowego.
Wchłanianie ryboflawiny
Ryboflawina jest spożywana w postaci koenzymu, a kwasowość żołądka wraz z enzymami jelitowymi determinują oderwanie białek enzymatycznych od FAD i od FMN uwalniającej witaminę w postaci wolnej.
Ryboflawina jest wchłaniana przez specyficzny aktywny transport zależny od ATP; ten proces jest nasycalny.
Alkohol hamuje wchłanianie; kofeina, teofilina, sacharyna, tryptofan, witamina C, mocznik zmniejszają ich biodostępność.
W enterocytach znaczna część ryboflawiny jest fosforylowana w FMN i w FAD w obecności ATP:
Ryboflawina + ATP → FMN + ADP
FMN + ATP → FAD + PPi
We krwi ryboflawina występuje zarówno w postaci wolnej jak i FMN i jest transportowana w połączeniu z różnymi klasami globulin, głównie IgA, IgG, IgM; wydaje się, że kilka białek zdolnych do wiązania flawin jest syntetyzowanych podczas ciąży.
Przejście ryboflawiny w tkankach następuje przez ułatwiony transport, w wysokich stężeniach przez dyfuzję; narządy, które zawierają najwięcej, to: wątroba, serce, jelito. Mózg zawiera niewiele ryboflawiny, jednak jego obrót jest wysoki, a jego stężenie dość stałe, niezależnie od wkładu, co sugeruje homeostatyczny mechanizm regulacji.
Główną drogą eliminacji ryboflawiny jest mocz, w którym występuje w postaci wolnej (60 ÷ 70%) lub zdegradowanej (30 ÷ 40%) W związku ze zmniejszoną ilością złogów wydalanie z moczem odzwierciedla stopień spożycia w diecie, W kale występują tylko niewielkie ilości produktów zdegradowanych (mniej niż 5% dawki doustnej); większość metabolitów kału prawdopodobnie pochodzi z metabolizmu flory jelitowej.
Funkcje ryboflawiny
Ryboflawina jako istotny składnik koenzymów FMN i FAD bierze udział w reakcjach utleniania-redukcji wielu szlaków metabolicznych (węglowodanów, lipidów i białek) oraz w oddychaniu komórkowym.
Enzymy zależne od flawiny to oksydazy (które w aerobiosi przenoszą wodór na tlen cząsteczkowy, tworząc H2O2) i dehydrogenazę (naerobioza).
Oksydazy obejmują dehydrogenazę glukozo-6P, zawierającą FMN, która przekształca glukozę w kwas fosfoglukonowy; O-oksydaza D-aminokwasowa (z FAD) i oksydaza L-aminokwasowa (FMN), które utleniają aa w odpowiednich kwasach ketonowych i ossididazach ksantynowych (Fe i Mo), które ingerują w metabolizm zasad purynowych i przekształcają hipoksantynę w ksantynę i ksantyna w kwasie moczowym.
Ważne dehydrogenazy, takie jak reduktaza cytochromu i dehydrogenaza bursztynowa (zawierające FAD), interweniują w łańcuch oddechowy, który łączy utlenianie substratów z fosforylacją i syntezą ATP.
Dehydrogenaza acylo-CoA (zależna od FAD) katalizuje pierwsze odwodornienie utleniania kwasów tłuszczowych, a flawoproteina (z FMN) służy do syntezy kwasów tłuszczowych wychodząc z octanu.
Dehydrogenaza glicerofosforanu A (zależna od FAD) i dehydrogenaza kwasu mlekowego (FMN) interweniują w przenoszeniu równoważników redukujących z cytoplazmy do mitochondriów.
Reduktaza glutationowa erytrocytów (zależna od FAD) katalizuje redukcję utlenionego glutationu.
Niedobór i toksyczność
Ludzka ariboflawinoza, która pojawia się po 3 do 4 miesiącach deprywacji, zaczyna się od ogólnej symptomatologii składającej się z niespecyficznych objawów, wykrywalnych także w innych niedoborach, takich jak osłabienie, zaburzenia trawienia, niedokrwistość, opóźnienie wzrostu u dzieci.
Następują bardziej specyficzne objawy, takie jak łojotokowe zapalenie skóry (przerost gruczołów łojowych), o drobno ziarnistej i tłustej skórze, zlokalizowane szczególnie na poziomie nosowych bruzd wargowych powiek i płatów małżowin usznych.
Wargi wydają się gładkie, jasne i suche, ze szczelinami, które promieniują jak wachlarz, zaczynając od spoidła wargowego (cheilozy); kątowe zapalenie jamy ustnej.
Język wydaje się obrzmiały (glossitis) z czerwonawym końcem i obrzeżami i centralnie białawy, w początkowej fazie, następnie przerost występuje głównie na brodawkach grzybowych (ziarnisty język); czasami język ma odlew górnego łuku zębowego i obecność pęknięć pierwszego światła, a następnie zaznaczonego (geograficznego lub mosznowego języka), następnie następuje faza atroficzna (obrany i szkarłatny język) i wreszcie purpurowy purpurowy czerwony język.
Na poziomie oka występuje kanciaste zapalenie powiek (palpebrite), zmiany oczne (światłowstręt lub łzawienie, pieczenie oczu, zmęczenie wzroku, osłabienie widzenia) i hiperwaskularyzacja spojówki, która atakuje rogówkę tworząc zespolenie z koncentryczną siecią; dzieje się tak z powodu braku zależnego enzymu FAD, który umożliwia odżywianie i rozpylanie rogówki przez imbibycję.
Dermatozy Vulvar i moszny można również podkreślić.
Podawanie ryboflawiny w dużych dawkach, nawet przez dłuższy czas, nie powoduje efektów toksycznych, ponieważ wchłanianie jelitowe nie przekracza 25 mg i ponieważ, jak wykazano na zwierzęciu, istnieje maksymalna granica gromadzenia się tkanek za pośrednictwem mechanizmów ochronnych.
Słaba rozpuszczalność ryboflawiny w wodzie zapobiega akumulacji również w podawaniu pozajelitowym.
Podajniki i zalecana dawka
Ryboflawina jest szeroko rozpowszechniona w żywności pochodzenia zwierzęcego i roślinnego, gdzie występuje głównie w połączeniu z białkami, takimi jak FMN i FAD.
Żywność bogata w ryboflawinę jest jednak stosunkowo niewielka, a dokładnie: mleko, ser, produkty mleczne, podroby i jaja.
Z tych samych powodów co dla tiaminy, także dla ryboflawiny, zalecana dawka jest wyrażona w zależności od energii zużywanej w diecie.
Według LARN zalecana dawka wynosi 0, 6 mg / 1 000 kcal, przy czym zalecenie nie spada poniżej 1, 2 mg w przypadku osób dorosłych z poborem energii mniejszym niż 2000 kcal / dzień.
